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Pseudomonas protegensのアミノ酸走化性センサーCtaBがどのようにして4つのアミノ酸しか認識できないのか、同菌のCtaAのように（19アミノ酸を感知）多数のアミノ酸を感知できるようにできないかを検討するため、AutoDock Vinaを用いた分子ドッキング解析を行った。これまでの研究から、CtaAのリガンドのアミノ基の結合に関与するD146に対応するCtaBのA144の変異体CtaB A144Dは、オリジナルのリガンドを感知できなくなる一方、Argの感知能を獲得することを示した。分子ドッキングモデル解析から、CtaB A144Dの144Dの側鎖はCtaAのD146とは異なり結合ポケットから遠ざかるように配置しており、リガンドアミノ酸との結合には寄与できないと予想された。CtaBでのA144のAsp側鎖メチル基はリガンドアミノ酸の側鎖と水素結合を形成し、結合が可能になっていると予想された。CtaB A144DとArgの分子ドッキングでは、D144のAsp残基のカルボキシル基がArgのグアニジノ基と結合することで結合が成立することが予想された。CtaAとCtaBのアミノ酸リガンドとの結合を考えた場合、CtaAではD146がアミノ酸リガンドのアミノ基と相互作用をする、それに対し、CtaAのD146に相当するCtaBのA144はアミノ酸リガンドの側鎖と相互作用することでリガンドとの結合を成立させている、ということでリガンドの結合の配向が異なることが予想された。これが、感知し得るアミノ酸の数の差になっているのではないか。であるので単に対応するアミノ酸残基をCtaA型に返還しても、認識し得るアミノ酸数が増えなかった（むしろ減少した）と考えられる。
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