| 研究課題/領域番号 |
21K06032
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| 研究機関 | 九州大学 |
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研究代表者 |
寺本 岳大 九州大学, 農学研究院, 助教 (80868993)
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| 研究期間 (年度) |
2021-04-01 – 2024-03-31
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| キーワード | タンパク質構造解析 / クライオ電顕単粒子解析 / X線結晶構造解析 / リボヌクレアーゼ / tRNA成熟化 / 分子進化 / RNA結合タンパク質 |
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| 研究実績の概要 |
酵素の多様性とダイナミックな分子進化に関する知見を得るために、本研究計画は、エンザイム型RNase Pに注目し研究を進めいている。エンザイム型RNase Pは、「PRORP」と「HARP」の2種類が存在することが近年明らかになっている。そこで本研究計画では、エンザイム型RNase P-基質複合体の立体構造を決定し、エンザイム型RNasePの反応機構の構造基盤を原子レベルで解明することを目指している。
前年度に細菌・古細菌のもつエンザイム型RNase P、「HARP」の酵素単独構造をクライオ電子顕微鏡単粒子解析によって決定しており、本年度は、その反応機構の詳細を解明するために、基質tRNA前駆体との複合体構造の決定に成功した。この酵素は12量体を形成することによって、巨大RNAからなるリボザイム型と同じようにtRNA特有のエルボー領域を認識して、tRNA前駆体の特異的切断を達成していた。これは収斂進化の結果であり、RNAの役割がタンパク質へ移行する過程で、最小のタンパク質でも機能を持つための生命の戦略と考えることができる。
更に、単細胞藻類のもつPRORPの酵素単独の構造もX線結晶構造解析により決定し、PRORPの多様性に関する知見も得ることに成功した。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
2: おおむね順調に進展している
理由
本研究計画の目標であるエンザイム型RNase P（HARP）-基質複合体の立体構造を決定に成功した。さらに新規のPRORPの酵素単独の構造も決定することができた。
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| 今後の研究の推進方策 |
さらに様々なエンザイム型RNase Pの構造解析を試みることにより、この酵素の多様性、分子進化に関する知見を得る。
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| 次年度使用額が生じた理由 |
コロナ禍の影響で、学会発表等が当初予定より行えなかったが、翌年度は、研究成果を積極的に発表していく。
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