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2023 年度 研究成果報告書

アミロイドβペプチドの「老化」によるアルツハイマー病原性変化の解析

研究課題

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研究課題/領域番号 21K06498
研究種目

基盤研究(C)

配分区分基金
応募区分一般
審査区分 小区分47020:薬系分析および物理化学関連
研究機関帝京大学

研究代表者

楯 直子  帝京大学, 薬学部, 教授 (00201955)

研究期間 (年度) 2021-04-01 – 2024-03-31
キーワードアルツハイマー病 / アミロイドβ / 異性化アミノ酸 / D-Asp / 線維形成 / 凝集体
研究成果の概要

加齢に伴いアルツハイマー病原因タンパク質アミロイドβ(Aβ)内に存在する3つのアスパラギン酸(Asp)は異性化してD-Aspとなる。アルツハイマー病の発症・進行の鍵を握るAβの線維化・凝集体形成プロセスに異性化したD-Aspが及ぼす影響について、線維・凝集体の構造安定性、微細形態、及びAβシード(線維核)の線維形成促進機能の観点から生物物理学的に解析し、加齢により生じるD-AspがAβの線維化・凝集体形成過程を多角的に促進することを明らかにした。また、AspのD-体異性化に影響を及ぼす外部環境因子の1つとしてpHが関与することも明らかにした。

自由記述の分野

生物物理学

研究成果の学術的意義や社会的意義

アルツハイマー病患者の脳の老人斑を構成している疾患原因タンパク質アミロイドβ(Aβ)内に3箇所、存在するAsp(1位、7位、23位)がD-Aspに異性化していることが見出されたが、これまでその物性・機能の詳細については不明であった。本研究により、生物物理学的な観点から、異性化D-Asp含有Aβが有する物性や機能に関する様々な特性(線維・凝集体構造の安定性と微細形態、及び線維形成プロセス)を明らかにすることができた。この研究成果はアルツハイマー病の予防、及び治療薬の開発に繋がる重要な分子基盤情報となる。

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公開日: 2025-01-30  

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