DNA組換え修復はヒトでは染色体を安定に維持し、発癌や老化を防ぐのに必須の生命現象である。そして、その基本的な機構は生命で共通に保存されており、現在の所、そこに働く蛋白質群が明確に分かっている経路は原核生物のRecF経路のみである。本研究ではDNA組換え修復のモデル系としてRecF経路で働く蛋白質(RecA,RecF,RecO,RecR,SSB)を取り上げ、DNA組換え修復の制御機構をそれら蛋白質間の詳細な相互作用に基づいて理解することを目的としてきた。その際、手法として、蛋白質間の相互作用を解析できるNMRをはじめとした各種分光法を採用してきた。そして,既に数多くの蛋白質間の相互作用を同定し、その制御機構の一端を明らかにしてきている。 平成24年度はDNA相同組換えそのものを触媒する蛋白質であるRecAに注目して研究を行った。これまでに、RecAに直接相互作用する蛋白質としては上述のRecXしか報告されていない。しかしながら、私はRecOもRecAと相互作用することを既に見出している。そこで、これらの蛋白質の相互作用がRecAの触媒活性にどのような影響を与えるかについて詳細に解析を行った。その結果、RecOの相互作用はRecAの組換え活性に阻害的に働くことが示唆されるデータを得た。また、RecAにはその触媒反応に重要と考えられる2つのループ領域(L1ループ,L2ループ)が存在する。そこで、それらループのダイナミクスをLDを中心とした分光法を用いて解析した。この際、LDの第一人者であるフランスナント大学のTakahashi教授のもとを訪れ研究を行った。その結果、これらループのダイナミクスがDNA結合やMg濃度などによって変化することを示唆するデータを得た。
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