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MINK1はセリンスレオニンプロテインキナーゼであり、その詳細な生理的機能は不明である。我々はMINK1が細胞質分裂の最終段階である娘細胞の離断に必須であることをsiRNAをもちいたスクリーニングで見出した。MINK1は細胞分裂時にリン酸化され、そしてその酵素活性はリン酸化により亢進していた。MINK1の機能をさらに解析するため、質量分析装置を用いてMINK1の結合タンパク質を探索した。その結果、MINK1はSTRIPAKと呼ばれるタンパク質の複合体の因子であることが分かった。さらに解析を進めたところ、MINK1はSTRIPAKの因子であるSTRN4と直接結合することが明らかとなった。MINK1にはTNIK、MAP4K4と呼ばれるホモログ遺伝子が存在する。これらのホモログタンパク質もSTRN4と直接結合した。STRN4の発現をsiRNAを用いて抑制したところ、MINK1の発現抑制同様、細胞質分裂における離断が阻害された。STRN4はフォスファターゼと結合することが知られている。STRN4とフォスファターゼの複合体はMINK1の酵素活性を濃度依存的に阻害した。これらの結果は、STRIPAKの構成因子であるMINK1、STRN4が細胞質分裂の完了に必須あり、MINK1の酵素活性はSTRIPAKのフォスファターゼ活性により、細胞周期依存的に制御されていることを示唆する。
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