代謝型グルタミン酸受容体5(mGluR5)の新規リン酸化サイトの検索を行い、セリン870残基がプロテインキナーゼA(PKA)によってリン酸化修飾を受けることを発見した。新規リン酸化サイトの検索は、mGluR5のC末端ペプチドを作成し、in vitroでPKAによるリン酸化反応を行い、アイソトープラベル【γ-32P】ATPの取り込みをリン酸化ペプチドマップに展開した。この時、野生型mGluR5 C末端ペプチドと、セリン870残基をアラニン残基に置換したミュータントとの比較で、ミュータントではアイソトープの取り込みが阻害されることから証明された。現在、このリン酸化サイトによるmGluR5機能や活性の変化を解析中である。
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