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β-アレスチン（βarrs）は、Gタンパク質共役型受容体（GPCR）のリン酸化されたC末端（C tail）と膜貫通領域（TM core）と相互作用することで活性化する。しかし、C tailおよびTM coreによる相互作用が、それぞれβarrsとの親和性・構造変化にどのように寄与しているかは不明であった。本研究では、GPCRのC tailおよびTM coreとの相互作用に伴うβarr構造変化を核磁気共鳴（NMR）法により解析した。その結果、C tailとの相互作用は強い親和性の獲得に必要である一方で、TM coreとの相互作用はβarr1の構造変化に重要であることが明らかとなった。
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