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2023 年度 実績報告書

自然免疫におけるDNAセンサーIFI16による自己DNA認識の分子基盤の解明

研究課題

研究課題/領域番号 22KJ0858
配分区分基金
研究機関東京大学

研究代表者

平井 誠也  東京大学, 理学系研究科, 特別研究員(DC2)

研究期間 (年度) 2023-03-08 – 2024-03-31
キーワードクロマチン / ヌクレオソーム / クライオ電子顕微鏡
研究実績の概要

真核細胞核内の染色体は、ヌクレオソームを基本単位として構築されている。ヌクレオソームは、ヒストンH2A、H2B、H3、およびH4をそれぞれ二分子ずつ含むヒストン八量体に、約150塩基対のDNAが巻き付いた構造体である。ヒストンには一部のアミノ酸配列が異なる様々な亜種(ヒストンバリアント)が報告されている。ヒストンバリアントは染色体上の特定の領域に局在し、特殊なヌクレオソームを形成することで、動原体形成や遺伝子発現など生命維持の根幹を成す様々な反応を制御すると考えられている。そのため、ヒストンバリアントによって形成されるヌクレオソームの性状を明らかにすることが、染色体の機能発現機構の理解に重要である。

本年度は、近年ヒトにおいて新規に同定されたヒストンH3のバリアントであるH3.8に着目し解析を行った。H3.8はアミノ酸配列の相同性から、染色体上の転写が活発な領域に局在するヒストンバリアントH3.3より派生したと考えられている。しかし、H3.8が形成するヌクレオソームの性状および機能については明らかになっていなかった。そこで、H3.8ヌクレオソームの性状を解明するために、H3.8ヌクレオソームを調製し、クライオ電子顕微鏡解析と生化学的解析を行った。その結果、H3.8ヌクレオソームはDNA末端の運動性が高く、不安定な構造を持つことが明らかとなった。また、RNAポリメラーゼIIによる転写実験を行ったところ、H3.8ヌクレオソーム上で転写伸長反応が僅かながら効率的に起こることが明らかとなった。これらの成果は、ヒストンバリアントによる染色体制御機構の理解に重要な知見を提供するものである。

上記の内容を含め、研究期間全体を通じて、ヌクレオソームの構造生物学的および生化学的解析を推進し、原著論文2報を報告するとともに2件の学会ポスター発表を行った。

  • 研究成果

    (2件)

すべて 2023

すべて 雑誌論文 (1件) (うち査読あり 1件、 オープンアクセス 1件) 学会発表 (1件)

  • [雑誌論文] Cryo-EM and biochemical analyses of the nucleosome containing the human histone H3 variant H3.82023

    • 著者名/発表者名
      Hirai S, Kujirai T, Akatsu M, Ogasawara M, Ehara H, Sekine SI, Ohkawa Y, Takizawa Y, Kurumizaka H.
    • 雑誌名

      The Journal of Biochemistry

      巻: 174 ページ: 549-559

    • DOI

      10.1093/jb/mvad069

    • 査読あり / オープンアクセス
  • [学会発表] ヒストンH3バリアントH3.8によるクロマチン構造制御機構の解析2023

    • 著者名/発表者名
      平井誠也、鯨井智也、赤津綜隆 、小笠原光雄 、江原晴彦、関根俊一 、大川恭行、滝沢由政、胡桃坂仁志
    • 学会等名
      第96回日本生化学会大会

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公開日: 2024-12-25  

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