| 研究概要 |
「ダイニン」は,ATP加水分解で得られたエネルギーを利用して微小管上を滑り運動する巨大なモーター蛋白質複合体である.私たちの細胞内では,細胞内物質輸送,細胞分裂,細胞移動,鞭毛・繊毛運動などに駆動力を供給することで,きわめて重要な生理的機能を果たすことが明らかにされている.しかし,ダイニン自身がどのような分子メカニズムで動いているのかという根本的な問いについては,半世紀近い研究にもかかわらず,多くの未解決問題が残されており,その解明は生物物理学・細胞生物学分野の重要な研究課題のひとつである.
本研究では,ダイニンの機能面での解析を進めるとともに,構造面での研究を強力に推進することで,その運動メカニズムの全貌を明らかにすることが最終目標である.特に,X線構造解析を中心とした構造生物学的アプローチによりダイニン分子の構造を原子分解能(3.5A分解能)で決定し,運動メカニズムの構造的基盤を明らかにすることを重点目標としている.
本年度は,モーター活性を維持した完全長のダイニンモータードメインについて,中空間分解能(4.5A分解能)での構造解析を完了し,2次構造レベルの分子構造を明らかにした。この研究成果は,Nature Structural & Molecular Biology誌に掲載され,同誌のNews & Viewsに取り上げられるなど一定の評価を得た.また,原子分解能(3.5A分解能)で構造を決定するために必要な技術要素検討についても研究を順調に進展させることができた.具体的には,コンストラクト,結晶化,結晶化後処理,回折データ取得などについて網羅的な検討を行った結果,2.8A分解能のX線回折データを安定して取得する条件を確立した.また,位相決定の鍵となるセレノメチオニン導入ダイニン分子の発現系確立にも成功した.
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