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荷電相補性高分子アディティブであるポリアリルアミンおよびポリアクリル酸と、タンパク質であるリゾチームおよびリボヌクレアーゼの複合体の構造を、円偏光二色性および蛍光分光によって調べた。その結果、高分子アディティブとこれらモデルタンパク質との複合体は構造に変化がないことを確認できた。さらに、高濃度の塩を加えることで高分子アディティブをタンパク質から解離させたときの残存活性と立体構造を円偏光二色性および蛍光分光によって調べた。その結果、いずれの酵素も残存活性が残っており、立体構造も変化しないことがわかった。
さらに、ここで確立した系を用いて、モデルタンパク質から産業酵素への展開をはかった。糖質関連に広く用いられる産業酵素であるαーアミラーゼやβーガラクトシターゼに対して、モデルタンパク質と同様に高分子アディティブが結合するかを調べた。その結果、これらの酵素の立体構造を変化させずに高分子アディティブが結合できることがあきらかになった。興味深いことに、プロテアーゼであるキモトリプシンに高分子アディティブを加えると、活性が増加するという現象があきらかになってきた。この現象は産業展開にも有利な現象である。分子機構はまだ明らかにできていないが、おそらく高分子アディティブと基質との静電的な相互作用によって、基質のキモトリプシンの触媒中心にあるみかけの濃度が高まったことによるという仮説が成りたつ。今後、研究を深めていきたいと考えている。
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