緑膿菌における新規脂質シグナルの解析とその生物機能の解明

2013 年度 研究成果報告書

• 研究課題/領域番号: 23570142
• 研究種目: 基盤研究(C)
• 配分区分: 基金
• 応募区分: 一般
• 研究分野: 構造生物化学
• 研究機関: 九州大学
• 研究代表者: 沖野 望 九州大学, (連合)農学研究科(研究院), 准教授 (90363324)
• 研究期間 (年度): 2011 – 2013
• キーワード: セラミダーゼ / セラミド / 転写制御因子 / 緑膿菌

研究概要

セラミダーゼはセラミドを脂肪酸とスフィンゴシンに分解する酵素である。我々はこれまでに、日和見感染菌として有名な緑膿菌がセラミダーゼを分泌することを見出すと共に、その精製や遺伝子クローニングを行ってきた。また、セラミダーゼがスフィンゴミエリナーゼと協調して働くことで、緑膿菌の病原性に関わることや、セラミダーゼの発現誘導には宿主のスフィンゴ脂質が重要な役割を果たすことを明らかにした。本研究では、我々が新たに見出した緑膿菌セラミダーゼの遺伝子発現に関わる新規転写制御因子の機能解析を行い、緑膿菌セラミダーゼが宿主由来のスフィンゴ脂質によって発現誘導されるメカニズムを解明した。

研究成果

• [雑誌論文] New insight into the structure, reaction mechanism, and biological functions of neutral ceramidase (2014)
  • 著者名/発表者名: Ito M, Okino N, Tani M.
  • 雑誌名: Biochimica et Biophysica Acta 巻: 1841 ページ: 682–691
  • DOI: 10.1016/j.bbalip.2013.09.008
  • 査読あり
• [雑誌論文] Pseudomonas-derived ceramidase induces production of inflammatory mediators from human keratinocytes via sphingosine-1-phosphate (2014)
  • 著者名/発表者名: Oizumi A, Nakayama H, Okino N, Iwahara C, Kina K, Matsumoto R, Ogawa H, Takamori K, Ito M, Suga Y, Iwabuchi K.
  • 雑誌名: PLoS One. 巻: 9(2) ページ: 89402
  • DOI: 10.1371/journal.pone.0089402
  • 査読あり
• [学会発表] 緑膿菌セラミダーゼの発現制御に関わる新規転写因子SplRの解析 (2014)
  • 著者名/発表者名: 沖野望, 伊東信
  • 学会等名: 日本農芸化学会 2014年度大会
  • 発表場所: 明治大学生田キャンパス
  • 年月日: 20140327-30
• [学会発表] スフィンゴ脂質分解酵素の反応マシーナリの解明 (2012)
  • 著者名/発表者名: 沖野望
  • 学会等名: 第49回化学関連支部合同九州大会
  • 発表場所: 北九州国際会議場
  • 年月日: 2012-06-30
• [学会発表] 細菌由来新規スフィンゴ脂質分解酵素の構造と機能解析 (2011)
  • 著者名/発表者名: 沖野望
  • 学会等名: 第35回蛋白質と酵素の構造と機能に関する九州シンポジウム
  • 発表場所: 休暇村志賀島
  • 年月日: 20110929-1001
• [学会発表] 緑膿菌セラミダーゼの遺伝子発現機構の解明 (2011)
  • 著者名/発表者名: 沖野望, 伊東信
  • 学会等名: 第84回日本生化学会大会
  • 発表場所: 国立京都国際会館
  • 年月日: 20110921-24
• [学会発表] 伊東信緑膿菌セラミダーゼの遺伝子発現機構の解析 (2011)
  • 著者名/発表者名: 沖野望
  • 学会等名: 第53回日本脂質生化学会
  • 発表場所: 東京ガーデンパレス湯島会館
  • 年月日: 20110512-13
• [備考] ホームページ
  • URL: http://www.agr.kyushu-u.ac.jp/lab/kaishika/index.html
• [備考] データベース (ozomu Okino, Makoto Ito,日本糖鎖科学統合 データベースJCGGDB GlycoPOD (GlycoScience Protocol Online Database), 2012.03 Hydrolysis of ceramide by ceramidase (CDase) and measurement of CDase activity)