研究課題
基盤研究(C)
生合成される蛋白質は、そのアミノ酸配列に特有の立体構造を形成し機能を獲得する。一方、ゲノム上には、それ単独では、特異的な立体構造を形成しない「天然変性蛋白質」が多く存在する。天然変性蛋白質は、特定のリガンドと結合し、特異的な構造を形成することで機能を獲得する。本研究では、腸管出血性大腸菌O157の天然変性型病原因子であるEspBによるリガンド結合の物理化学的メカニズムを調べた。その結果、EspBによるαカテニンの分子認識反応が、EspBの41~70番目のアミノ酸領域で作られる不安定なαへリックス構造を介して進行する「構造選択的結合機構」により説明されることが明らかになった。
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