| 研究概要 |
βガラクトシド結合性レクチンであるガレクチン９はナイーブヘルパーＴ細胞から、Th17細胞への分化を抑制する。これまでの検討の過程で「単一細胞レベルでの細胞表面糖鎖の新規プロファイリング法によるTh17細胞分化過程での細胞表面の糖鎖構造変化の解析」のための予備実験も行われたが、レクチンは糖鎖に対する特異性が非常に低く、例えば一般にシアル酸に結合するといわれているレクチンであるＳＮＡとβガラクトシドに結合するガレクチン９を同時に染色し、フローサイトメトリーで解析したところ、その量比の違いにより染色性が異なった。つまりこれらのレクチンがお互いに同じ糖鎖も認識していることがわかり、マルチプルな解析にレクチンは不向きであることが明らかとなった。そこで本年度はシンプルに様々な種類のレクチン（DBA, PNA, RCA120, SBA, UEAI, WGA1, GSLI, LCA, PHA-E, PHA-L, PSA, sWGA）を単独で使用し、フローサイトメトリーにより、Th17細胞への分化に伴いそのレクチンの結合性が変化しているかどうかを検討した。その結果、すべてのレクチンによる染色でTh17細胞への分化を誘導した細胞とそうでない細胞との間で染色性に変化が見られなかった。この結果からTh17細胞への分化に伴う糖鎖構造の変化は、細胞全体の糖鎖の分布が変化するのではなく、非常に少ない糖鎖構造の変化が起こっていることが考えられ、ガレクチン９は比較的特異的な分子に結合することによりTh17分化抑制の作用を発揮することも予想された。
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