全長ヒトチューブリンチロシンリガーゼ1(TTL1)の大腸菌による発現系を構築し、精製系を確立した。この際、シャペロンの共発現系を用い収量を約5倍にすることに成功した。また、凝集が起こらず、NMR信号の分離のよい観測条件を見つけることができた。並行して、緑色蛍光タンパク質GFP とTTL1を 融合させることで、コロニーレベルでTTL1の安定性を検討するシステムの開発に取り組んだ。またα-tubulinのC末端領域の発現系を構築、標識試料を調製し、NMRチューブ内でチロシン化反応を行い、リアルタイムでのTTLの 活性をモニターする系を確立した。
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