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蛋白質のアミロイド化は、神経変性疾患等の重篤な疾患と関わっている。本研究ではその様な疾患の病態を左右するアミロイド構造多形の形成メカニズムについて、酵母プリオン蛋白質Sup35を用いて解明した。Sup35NMの揺らぎや部分構造に着目した数種のNMR測定から、Sup35NMは配列上に二箇所のアミロイド形成開始点を持ち、片方が選択されることで構造多形が生じることを明らかにした。また、WT Sup35NMの一部にコンパクトな部分構造を発見し、その部分構造が片側の開始点領域を含んでいた。つまりWTでは片側の開始点が不活性な状態にあることで、安定してもう片側が選択されていることが分かった。
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