| 研究課題/領域番号 |
24247030
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 奈良先端科学技術大学院大学 |
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研究代表者 |
片岡 幹雄 奈良先端科学技術大学院大学, その他, 理事・副学長 (30150254)
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| 研究分担者 |
上久保 裕生 奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 准教授 (20311128)
山崎 洋一 奈良先端科学技術大学院大学, 物質創成科学研究科, 助教 (40332770)
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| 研究期間 (年度) |
2012-04-01 – 2016-03-31
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| キーワード | イェロープロテイン / 低障壁水素結合 / 光反応 / 結晶構造解析 / アルギニン / FTIR / キメラ蛋白質 / 国際情報交換 |
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| 研究成果の概要 |
本研究では種々のイェロープロテイン（PYP）を用いて、蛋白質が共通の構造基盤や反応機構（一般性）から多様性を生み出す分子機構を解明することを目的とした。中性子結晶構造解析、時間分解結晶構造解析の結果から、PYPの活性中心となる発色団の低障壁水素結合形成が、光反応の共通基盤として存在していること、その際に通常プロトン化しているアルギニン残基が脱プロトン化しているという特異な性質を示すことを見出した。また、この活性中心の周辺のループ部位やヘリックス表面残基の種類、C末端部位の構造変化によって多様な性質が調整されている点を明らかにした。
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| 自由記述の分野 |
生物物理
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