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結核菌のIsdG型ヘム分解酵素（MhuD）について、その反応機構の解明に取り組んだ。MhuDは特殊なヘム代謝産物（マイコビリン）を与えるが、過酸化水素反応の発見により、従来反応との分岐点は”水酸化ヘム”中間体であると示唆された。実際、化学合成した水酸化ヘムとMhuDの複合体を嫌気的に調製し、酸素などとの反応を試みたところ、マイコビリンの生成が確認された。また、ヘム-MhuD複合体を小過剰の過酸化水素と反応させたところ、嫌気条件では水酸化ヘムの部分的な蓄積が吸収スペクトルによって確認された。以上の結果から、水酸化ヘムがMhuD反応中間体と同定された。
しかし、マイコビリンを与えたのは開環部位に水酸基を持つ異性体（α-メソ-水酸化ヘム）ではなく、β- またはδ-メソ位に水酸基が存在する異性体であった。この結果は、従来は副次的な酸化と思われていたβ- /δ-メソ位の水酸化がMhuDの第一の反応であり、引き続く開環反応とは異なる部位で進行することを示している。この位置選択性の変化はMhuDの特殊な反応、特に一酸化炭素が遊離しないことを合理的に説明する。水酸化段階のβ- /δ-メソ位選択性はヘムの歪みによる近接効果では説明できず、水酸化活性種（FeOOH）の配向を活性中心の極性残基（Asn7）が規定しているためと考えられる。また、開環反応の位置選択性はMhuDタンパク質による立体障害では説明がつかず、今後、水酸化ヘムの電子状態（特にラジカル構造）の解明などが重要となる。開環メカニズムには未だ不明な点が多いが、鉄-マイコビリン錯体と予想される中間体の検出に成功しており、その構造決定などを糸口に特殊なヘム分解機構の研究が大きく進展すると考えられる。
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