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細胞質におけるタンパク質品質管理において重要なグループ２型シャペロニンの反応機構の解明を目指して研究を行った。ストップト・フロー法及びX線一分子追跡法を用いた解析により、構造変化過程を明らかにした。まず、ATP結合により各サブユニットが構造変化し、サブユニット間の協調作用によるClosed型に構造転移する、さらにATP加水分解に伴う回転運動によりタンパク質のフォールディンを行う。最後に逆に回転することによるOpen型に構造転移し、フォールドしたタンパク質が放出される。また、野生型リングと変異型リングで構成されるアシンメトリック体の構築に成功し、２つのリングが独立して機能することを明らかにした。
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