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本研究で用いたシアノバクテリアSynechococcus elongatusゲノム上には、10種類のJDPが存在する。JDPとは、HPDモチーフを有する4つのαへリックスからなるJドメイン（JD）をもつタンパク質のことである。大腸菌で発現し、精製が可能であったJDPの中で、DnaJ1（I型JDP）とDnaJ2（II型JDP）のみがDnaK2の（変性タンパク質の再折り畳み反応における）コシャペロンとして機能した。これは、HtpGとDnaK2の協調的シャペロン作用に関与しうるJDPの種類は限定的であることを示唆するものである。今後、DnaK2/DnaJ1/GrpEとHtpGが協調的にシャペロン作用するかどうかを調べる予定である。
HtpGは（DnaKとの相互作用に必要とされる）JDではなく、JDを欠失した（DnaJ2の）C末側領域に結合することをプルダウン法等で明らかにしたが、さらに超遠心分析法により、HtpG-DnaK2-DnaJ2の3者複合体（foldosome）形成を示唆する結果を得た。
DnaK2に加え、HtpGはGroELとも協調的にシャペロン作用し、新規シャペロンネットワークを形成するのではないかと仮定して研究を進めた。その結果、S. elongatusの二種類のGroELのうちの一つとHtpGとの間に新規な物理的相互作用を検出した。この相互作用によって、GroELとHtpGの両方のATPase活性が10～20％増大し、さらに GroELあるいはHtpGのシャペロン機能（変性タンパク質の凝集抑制活性）が活性化した。
以上から、ストレス誘導性のHtpG、GroEL、DnaK2及びDnaJ2はネットワークを形成し、物理的・機能的に相互作用しながら変性タンパク質の凝集を阻止し、それが元の機能的構造に折り畳むのを助けるものと考えられた。
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