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生命の営みを維持するために細胞内では様々な化学反応が生じており、その多くは生体触媒である酵素によって司られている。酵素のうちチアミン、ビオチン、リポ酸、鉄-硫黄クラスター、モリブドプテリンなどの含硫補因子を要求するものが多く存在することから、これらの低分子化合物の重要性は広く認知されている。本研究では含硫補因子の生合成に関わるタンパク質の同定と反応機構の解明を目指している。これまでの研究により含硫補因子中の硫黄原子がL-システインに由来しており、システインデスルフラーゼがこれらの硫黄原子を供給していることが明らかになっている。放射性化合物である[35S]L-システインを用いてトレーサー実験を行った結果、システインデスルフラーゼ（Bad0713）が[35S]によって高い効率で標識されていることが確認された。このことは基質由来の硫黄原子を酵素分子内に一時的に保持することを強く示唆した。また、システインデスルフラーゼの活性化に関与するアクセサリータンパク質を共発現させてみたところ、[35S]の標識量が有意に減少することが分かった。このシステインデスルフラーゼの[35S]標識はジチオスレイトールによる処理により消失することも分かっており、ペルスルフィド（-S-SH）であるものと考えられた。一般に細胞内には高濃度のグルタチオンが存在しており、これらによってペルスルフィドが還元され他の分子に転移する可能性がある。しかしアクセサリータンパク質を低濃度で添加した場合においても効率よく[35S]転移が見られたことから、生理的な機能を有していると考えられた。
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