| 研究課題/領域番号 |
25291033
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| 研究機関 | 名古屋大学 |
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研究代表者 |
野口 巧 名古屋大学, 理学(系)研究科(研究院), 教授 (60241246)
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| 研究分担者 |
加藤 千尋 神奈川県産業技術センター, 化学技術部, 専門研究員 (50233804)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2016-03-31
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| キーワード | 光合成 / 赤外分光法 / 電子移動 / 光化学系Ⅱ / 水分解 |
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| 研究実績の概要 |
１．チロシンYZの水素結合構造とプロトン放出機構：光化学系Ⅱの水分解マンガンクラスターへの直接的電子供与体として働くチロシンYZについて、フーリエ変換赤外分光法（FTIR）と量子化学計算を用いてその水素結合構造を調べた。その結果、YZの光酸化によって近傍の水分子が移動し、水素結合ネットワークの再構築が起こることが明らかとなった。この結果から、水分解反応におけるYZを経由する新規なプロトン移動機構を提唱した。
２．マンガンクラスターと非ヘム鉄中心との長距離相互作用： FTIR電気化学計測法を用い、マンガンクラスターの除去が電子受容体として働く非ヘム鉄－キノン中心の構造および酸化還元電位に与える影響を調べた。その結果、非ヘム鉄の近傍に存在するアミノ酸残基への構造変化と+18 mVの酸化還元電位の変動が認められた。この結果によって、光化学系Ⅱにおける酸化側と還元側の間の長距離相互作用による電子移動制御機構の存在が明確に示された。
３．クロロフィルdを持つシアノバクテリアにおける電子受容体の構造：近赤外光を吸収するクロロフィルｄを持つシアノバクテリアAcaryochloris marinaにおけるフェオフィチンおよび第一キノン電子受容体の分子相互作用をFTIR法を用いて調べた。その結果、これらの電子受容体はクロロフィルaを持つ通常のシアノバクテリアとは異なる水素結合相互作用を持つことが示された。A. marinaは、この相互作用変化によって酸化還元電位を上昇させ、通常よりも小さなエネルギーで光合成を行うことを可能にしていると考えられる。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
2: おおむね順調に進展している
理由
これまでの研究によって、光化学系ⅡにおけるYZやキノン、フェオフィチンなどの酸化還元コファクターについて、それらが関与する電子移動および水分解反応の制御機構が着実に明らかとなってきている。
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| 今後の研究の推進方策 |
これまでの研究をさらに推進するため、まず、これまで実測例がない第二キノン電子受容体QBの酸化還元電位をFTIR電気化学計測によって測定する。さらに、QAとQB間の電子移動平衡のｐH依存性を測定し、光化学系Ⅱにおける電子受容体側の制御機構を明らかにする。また、水の酸化を可能にするクロロフィル二量体P680の高い酸化還元電位の原因を明らかにするため、P680近傍のアミノ酸残基を改変した部位特異的変異体を作成し、FTIR法によってそのカチオン状態の電子状態を解析する。
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| 次年度使用額が生じた理由 |
常に消耗品費を必要とする研究であるため、年度初めにも継続的に研究を遂行できるようにするため。
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| 次年度使用額の使用計画 |
物品費は基本的に消耗品として用いる。また、不定期に起こる装置の修理に対応するため、その他の項目として１００万円を計上している。旅費（６０万円）は、数回の国内学会参加（本人、学生を含めて）のための交通費、宿泊費等に当てる。
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