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変性蛋白質の構造回復を促すシャペロニンは大小2種類の蛋白質がATPの結合・加水分解に依存してダイナミックに構造を変化させ，解離会合を繰り返すことで機能を発揮する。本研究では，シャペロニンの作用機構を分子レベルで理解するため，大腸菌由来のシャペロニンGroELに様々な機能障害を引きおこす変異を導入し，変異型GroELがATP依存的に構造を変化させる様子を蛍光ストップト・フロー法で解析した。計3種類の変異体を解析した結果，GroELの分子機構において複数の重要イベント（変性蛋白質に対する親和性を調節する，等）が同時進行している「並列型」の反応機構が確認できた。
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