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T4ファージの近位尾繊維蛋白質gp34のＣ末端564残基を可溶性３量体として発現し精製・結晶化を行った。結晶構造解析により、gp34のＣ末端744-1289の立体構造を決定した。その構造は、全長18nmの繊維状であった。細部は、３本鎖β-へリックスやβ-プリズム構造などを含めファージ尾部蛋白質共通のドメイン構造であり、ファージの尾部構造蛋白質の進化はパーツとなるドメインの組み合わせにより、感染に必要な機能を獲得していることが示唆された。
PP01ファージのレセプター結合蛋白質gp38に関しては、gp37のＣ末端と共発現することで、可溶性のgp37C-gp38複合体として精製することに成功した。
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