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Ser/Thrキナーゼのcatalytic loop配列を有しない粘液細菌の14個の真核生物様キナーゼのうち、4つの酵素においてTyr残基の自己リン酸化がみられたが、それらは基質タンパク質のTyr残基リン酸化活性を有していなかった。活性の強い2つのキナーゼはTyr残基の自己リン酸化により、活性化された。また、細菌型Tyrキナーゼ(BTK)を活性化するレセプター領域を特定し、BTKの活性化にはBTKのC末端に存在するTyrクラスターの自己リン酸化は不要であることを示した。また、本菌が有する２つのApaH様ホスファターゼのうち、PrpAはTyrホスファターゼとして機能することを明らかにした。
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