| 研究課題/領域番号 |
25460392
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 研究機関 | 大阪市立大学 |
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研究代表者 |
小島 裕正 大阪市立大学, 医学(系)研究科(研究院), 講師 (40336772)
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| 研究分担者 |
中嶋 弘一 大阪市立大学, 医学(系)研究科(研究院), 教授 (00227787)
井上 敏昭 鳥取大学, 医学部, 准教授 (80305573)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2017-03-31
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| キーワード | サイトカイン |
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| 研究概要 |
① STAT3の修飾と制御機序については、STAT3のセリン727のリン酸化が、これまで知られる転写活性の増強作用に加えて、核内のチロシン脱リン酸化酵素TC45を通じてリン酸化チロシン705の脱リン酸化を促進することで、STAT3活性の持続を短くするという新規役割を見いだしてきたが、更に詳細な機序を明らかにするためにSTAT3の各種の変異体を作成し、リン酸化チロシン705の脱リン酸化に寄与する新たな部位を特定した。この部位を含む合成アミノ酸並びに大腸菌発現精製蛋白を調製し表面プラズモン共鳴法での結合・解離の状況を解析する系を構築中。
② STAT3と機能的に協調的に働く可能性のあるS1-1蛋白の性状解析を行った。各種の欠失型並びに部位特異的変異体を作成し、核内局在を決定する領域を解明した。S1-1内の３つの領域が協調的に働き核内局在に寄与することを明らかにした。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
2: おおむね順調に進展している
理由
STAT3の修飾・活性制御に関わる分子のうちリン酸化チロシン705の脱リン酸化に関わる新たな分子機序が明らかになりつつある。協調的に働く可能性のある分子も明らかになりつつある。
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| 今後の研究の推進方策 |
複数の修飾が関与すると考えられ、今後更に新たな修飾部位を明らかにするとともに、修飾に関わる分子の同定と機序の解明並びに表現型における位置づけを明らかにしていく。
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| 次年度の研究費の使用計画 |
次年度繰越金が生じたが、スタート時から進展があった一部のプロジェクトに今期は重点をおいたため、質量分析並びに細胞培養関連試薬経費が予定よりも低く抑えられたため発生した。
次年度の推進方策として、質量分析並びに細胞培養関連試薬を使用した研究を予定しておりその経費として使用したい。
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