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アフリカ睡眠病の原因となる原虫，Trypanosoma brucei，はN-結合型複合糖鎖を発現しており，その形成過程でMan3GlcNAc2 という五糖にGlcNAcを転移させる。哺乳類ではGlcNAc転移酵素，GnT-I，が単独でこの反応を触媒できるが，T. bruceiではGnT-Iと異なるタンパク質ファミリーに分類される酵素，TbGT11，がその役割を担うと報告されている。しかし，無細胞発現系や哺乳細胞発現系で得た組換え型TbGT11には酵素活性が検出されないことから，GlcNAc転移活性の発現には翻訳後修飾と他因子との複合体形成が必要であると考えられた。そこでC末端領域に存在する3か所の糖鎖修飾モチーフに注目し，これらを個別にまたは全て破壊したTbGT11を，TbGT11ノックアウト原虫に発現させ，その酵素活性を調べた。その結果，TbGT11自身が糖鎖修飾を受けていることおよび，3か所の内もっともN末端よりのモチーフを修飾する糖鎖がGlcNAc転移活性の発現に必須であることを明らかにした。そこで，T. bruceiと同じ科の原虫で，同様の糖鎖修飾能をもつLeishmaina tarentolaeを用いて，TbGT11を単独で，また前年度に同定した2種のhypothetical proteinと同時に発現させたが，いずれの場合も組換え酵素にGlcNAc転移活性は検出できなかった。以上，T. bruceiが有するGlcNAc転移活性の再構築には至らなかったが，その生化学的性状およびT. bruceiにおける糖鎖機能の一端を明らかにした。
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