| 研究課題/領域番号 |
25650025
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| 研究種目 |
挑戦的萌芽研究
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 首都大学東京 |
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研究代表者 |
三島 正規 首都大学東京, 理工学研究科, 准教授 (70346310)
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| 連携研究者 |
伊藤 隆 首都大学東京, 大学院・理工学研究科, 教授 (80261147)
平井 剛 独立行政法人理化学研究所, 専任研究員 (50359551)
袖岡 幹子 独立行政法人理化学研究所, 主任研究員 (60192142)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| キーワード | NMR / マルチドメインタンパク質 / sortase / プロテインライゲーション / PKC |
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| 研究成果の概要 |
Protein kinase C (PKC）ファミリーはシグナル伝達を担う代表的なセリン・スレオニンキナーゼであり、N末端の制御ドメイン(C1、C2ドメイン)とC末端のキナーゼドメインから構成されるマルチドメインタンパク質である。最近PKCbetaII全長の結晶構造が報告されたが、その構造中では、C1Aドメインは観測されず、C2ドメインはパッキングの影響により突出していた。よってPKCの活性制御機構を議論するためには十分な構造とは言い難い。本研究では、タンパク質ライゲーション反応や常磁性緩和効果(PRE)を駆使することにより、各ドメインが正しい配置にある溶液中での構造決定を目的に研究を行った。
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| 自由記述の分野 |
構造生物化学
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