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膜タンパク質の機能発現には周辺脂質が必要不可欠であり、周辺脂質の構造と機能の解明も重要である。膜タンパク質の結晶化は、膜脂質を除去し界面活性剤で膜タンパク質を可溶化させる方法が一般的であるが、膜タンパク質の不活性化が問題となる。本研究では、より生体膜に近いバイセルに着目し、モデル膜タンパク質としてバクテリオロドプシン（bR）を用いた。その結果、臭素をアシル鎖末端に導入した新規Br-DMPCバイセルを用いた結晶化に初めて成功し、従来法では不明瞭であったbR周辺に存在する脂質の構造を決めることができた。さらに異なる脂質を取り入れた新規バイセルにおいてもbR結晶化に成功した。
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