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タウリン欠乏マウス骨格筋におけるリボソームサブユニットであるS6リン酸化の亢進を見出しており、この現象に関連した細胞内シグナル経路を探索している。平成27年度はまず、平成26年度に引き続き、タウリン欠乏によるリボソームサブユニットであるS6リン酸化の亢進に係る酵素の同定を試みた。リボソームS6のリン酸化部位周辺のアミノ酸配列をGSTタグに融合させた蛋白（以下、単に組換え蛋白）とマウス骨格筋のホモジネートを混合して、マウスホモジネートから組換え蛋白に相互作用するタンパク質の単離を試みた。GSTプルダウン法及び抗GST抗体を用いた免疫沈降をした後、SDS-PAGEにて共沈降する蛋白を確認した。タウリン欠乏マウス（タウリントランスポーター欠損マウス）骨格筋ホモジネートにおいて野生型マウスのホモジネートよりも多く発現するものを探索したが、そのような蛋白は得られなかった。
このような結果に至った背景として、蛋白間の相互作用が一時的であることが原因であることが考えられたため、次にいくつかの蛋白結合クロスリンカーを用いた検討も試みた。しかしながら、タウリン欠乏マウス骨格筋ホモジネートにおいて野生型マウスのホモジネートよりも多くみられる蛋白を見出すには至らなかった。
一方で、平成25年度の研究では、マウス筋芽細胞株C2C12細胞由来の筋管細胞を用いたIn vitroの実験系において、ツニカマイシンなどのERストレス負荷によってもリボソームS6のリン酸化亢進を見出している。そこで、細胞内でリボソームS6と相互作用するキナーゼを同定することを試みた。平成27年度は、新たなベクターの構築、筋管細胞へのベクターの導入方法の検討を実施した。
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