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本研究課題において、腸粘膜上皮間密着結合ストランドの構成分子であるヒトクローディン-4とウェルシュ菌毒素Clostridium perfringens enterotoxinのC末端ドメイン（C-CPE）との複合体の立体構造を、X線結晶構造解析により3.5 オングストローム分解能で決定した。本複合体構造からヒトクローディン-4とC-CPE間の詳細な相互作用様式を解明し、さらに、C-CPE結合により惹起されるヒトクローディン-4の立体構造変化と、この構造変化に伴った密着結合ストランド崩壊の詳細なメカニズムを、既知であるマウスクローディン-15単体の立体構造との比較から明らかにした。
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