| 研究課題/領域番号 |
26251017
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| 研究種目 |
基盤研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 名古屋大学 |
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研究代表者 |
前田 雄一郎 名古屋大学, 理学研究科, 特任教授 (10321811)
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| 研究分担者 |
成田 哲博 名古屋大学, 理学(系)研究科(研究院), 准教授 (30360613)
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| 連携研究者 |
武田 修一 名古屋大学, 理学研究科, 研究員 (50509081)
松本 友治 名古屋大学, 理学研究科, 研究員 (30392880)
菊本 真人 名古屋大学, 理学研究科, 研究員 (20462880)
前田 佳代 名古屋大学, 理学研究科, 研究員 (00321810)
小池 亮太郎 名古屋大学, 情報科学研究科, 助教 (20381577)
太田 元規 名古屋大学, 情報科学研究科, 助教 (40290895)
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| 研究期間 (年度) |
2014-06-27 – 2017-03-31
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| キーワード | 細胞運動 / 細胞骨格 / アクチン・トレッドミリング / 筋収縮の調節 / Ｘ線結晶構造解析 / クライオ電子顕微鏡法 |
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| 研究成果の概要 |
細胞運動はアクチンの重合・脱重合による循環的分子運動によって担われる。2009年に私たちは、アクチンは重合に伴ってG型からF型に形状を変化することを発見した。本研究においてF型アクチンの構造を原子レベルの分解能で解明することに初めて成功した。この構造に基づき、(1) アクチンがF型になって初めてATP加水分解能を開始するメカニズム、(2) 加水分解後の燐酸放出が遅い理由、(3) さらにATPないしはADP-Pi結合F型アクチンに比してADP結合F型アクチンが不安定である理由を解明した。これによりアクチンのATP加水分解反応と重合・脱重合過程との関係についての研究を全く新しいレベルに押し上げた。
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| 自由記述の分野 |
生物物理学・構造生理学
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