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微小管の機能は，各種微小管結合タンパク質やtubulinの翻訳後修飾により制御されている．αTAT1はα-tubulinの主要なアセチル化酵素としての機能を持ち,アセチル基の供与体であるアセチルCoAからα-tubulinの40番目のリジン残基へとアセチル基を転移する．
本研究では，アセチルCoA-やCoA－αTAT1複合体の結晶構造を決定し，アセチルCoAやCoAの結合によるαTAT1の安定化していることを示した．さらに，野生型と変異体タンパク質を用いてαTAT1によるα-tubulinの認識機構を検討し，CoA disulfide―αTAT1複合体の構造解析を進めている．
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