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抵抗性（R）タンパク質は、重要な細胞内免疫レセプターであるにも関わらず、全長のRタンパク質を精製が困難なことから、シグナル伝達機構や活性化機構はほとんど明らかになっていない。我々はイネ由来のRタンパク質Pitがいもち病菌に対する抵抗性を誘導する重要な因子として機能していることを明らかにしていが、その分子機構は不明だった。本研究で、Rタンパク質の精製系を確立して生化学解析を行い、Pit の活性化機構の解明を試みた。その結果、PitのATP・ADPの結合の違いがPitの分子内相互作用に影響を与えることを明らかにした。さらに、PitのCCドメインが溶液中で多量体を形成していることも見出した。
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