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タンナーゼファミリーに分類される麹菌Aspergillus oryzae由来フェルラ酸エステラーゼBの結晶構造解析から、タンナーゼファミリー酵素の触媒残基隣のシステイン194とシステイン502とのジスルフィド結合は酵素活性に重要なことを明らかにした。また、A. oryzaeタンナーゼのKex2様プロテアーゼによるプロセッシングを受けるLys-Arg配列に着目し、アルギニン311とアルギニン316における変異酵素を作製し、プロセッシング機構及びタンナーゼ活性に及ぼす影響について変異酵素を作成し検討したところ、プロセッシングが阻害された変異酵素では活性が上昇することを明らかにした。
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