ガウシア・ルシフェラーゼ(GLuc;168残基)は、優れた最小のレポータ蛋白質となる可能性を秘めているが、その構造は未知であり応用が遅れている。本計画において2つの成果を得た。まず、GLuc配列中にランダム変異を導入し、発光波長が野生型と異なる変異体の探索(スクリーニング)を行った。探索には、VanX酵素による大腸菌の自己溶菌効果を用いることでGLucを菌体内から溶出させた。その結果、未精製GLucのスクリーニングが可能になり、最大発光波長が5nmレッドシフトした変異体を同定した。さらに、核磁気共鳴法(NMR)を用いたGLucの構造解析から、主鎖原子の7割の帰属と二次構造を同定した。
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