| 研究課題/領域番号 |
26840051
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| 研究機関 | 横浜市立大学 |
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研究代表者 |
伊藤 祐子 横浜市立大学, 生命医科学研究科, 特任助教 (00608698)
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| 研究期間 (年度) |
2014-04-01 – 2017-03-31
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| キーワード | F1-ATPase / ATPaseファミリー / 構造変化 / 分子動力学計算 |
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| 研究実績の概要 |
ATPaseは、エネルギーに関する広汎な反応を担う蛋白質ファミリーであり、構造変化を通して、多種多様な機能発現に至る。申請者は、このATPase蛋白質の構造変化に共通するメカニズムを明らかにしようとしている。
一連のATPaseの構造変化は、基質であるATPの3つのイベント(ATP結合、加水分解反応、生成物解離)によって引き起こされる。したがって、構造変化の全貌を知るには、それら異なるステップによって引き起こされるすべての構造変化のメカニズムを個別に明らかにしていく必要がある。まず初めに、ATPaseファミリーを代表させる蛋白質として、ATPaseの中でも最も研究が進んでいるF1-ATPase(ATP合成・加水分解酵素)を選んだ。そして、そのF1-ATPaseを対象に、ATPを介した(ATP結合、加水分解反応、生成物解離)、すべての構造変化をそれぞれ明らかにすることにした。研究手段としては、原子レベルで詳細な構造変化を得るため、理論的な手法を用いた。その結果、F1-ATPaseについては、すべてのステップの構造変化が明らかになっている。
したがって、今後は、ATPaseを代表させたモデルであるF1-ATPaseの構造変化のメカニズムが、他のATPaseに当てはまるか否かを検証していく。具体的には、F1-ATpaseで用いた、シミュレーションや解析方法を、他のATPaseでも同様に行う。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
2: おおむね順調に進展している
理由
ATPase全ファミリーにあたる一般的なメカニズムを明らかにしようとするプロジェクトにおいて、ATPaseを代表させるF1-ATPaseについては、構造変化のメカニズムが完全に明らかになった。
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| 今後の研究の推進方策 |
今後、このF1-ATPaseで明らかになった構造変化のメカニズムが、他のATPaseに当てはまるか否かを検証するため、他のATPaseでも同様のシミュレーションを行う。
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| 次年度使用額が生じた理由 |
産前産後の休暇又は、育児休業による中断
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| 次年度使用額の使用計画 |
物品購入に７割、それ以外に3割を充てる。
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