研究概要 |
細胞が癌化すると細胞骨格を形成する主としてアクチンフィラメントから成るストレスファイバーが乱れることがわかっていたが、その成因については全くわかっていない。この事実ははじめはライン化した細胞についてのみみられていたがのちに人の癌細胞,特転移性の強い細胞に明瞭に認められた。 一方我々は平滑筋においてアクチンの長さを調節する因子を見出し、これを精製し、アクチン長さ調節因子(ALR)と名付けた。この蛋白質はCaの存在下でその効果を強く現わし、アクチンフィラメントをトロポミオシン存在下で分解してしまう。 我々はALRの抗体を作製、それをIgGにしてSDSPAGEのウエスタンブロッティングを免疫転写法でALRの存在を確かめることが出来るようになった。癌化細胞としてアウス白血病細胞のWEHIを選び、これに活性ビタミンDを投与して分化したマクロファージに変化させた。一方3T3細胞を選びSV40で癌化させたラインと比較検討した。SDSPAGEだけでなく、IEF,IEF-SDSPAGEの二次元電気泳動の免疫転写法を行った。 3T3ではALRのバンドを明らかに存在するのにSV40で癌化した細胞ではほとんど消失していた。これは上記の3つの方法で全て同様の結果であった。 WEHIではALRバンドはほとんど認められなかったのに分化したマクロファージでは明らかに出現した。ALRは単にアクチンの長さを決めるだけでなく癌化した細胞で減少することによってストレスファイバーのような秩序ある構造を形成出来なくなるように思われる。さらにもっと多くの細胞で追求していきたい。
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