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ガストリンは、カルボキシン(c)末端がアミド化されているペプチドホルモンの一つであり、生理活性発現にはC末端のアミド化が必須である。一般にC末端がアミド化されているペプチドホルモンは、その前駆体のC末端部位のアミノ酸配列はC末端にグリシンが延長し、さらに塩基性ジペプチドの配列が続くことが認められる。Bredburyらは、C末端をアミド化する酵素の存在を脳下垂体の分泌顆粒内に認め、それをpeptidyl-glycine α-amdating monooxigenase(PAM)と呼んだ。すなわちC末端のアミド化は、C末端にglycinlが延長した形よりunstable amineを介しアミド化されたペプチドが生じるのである。近年SuganoらによりC末端にglycineが延長したプロガストリンプロセッシング中間体の存在が報告されている。われわれもC末端にglycineが延長したプロガストリン(ガストリンーG)に対するモノクローナル抗体を作成し、これをRIAに用いガストリンーGの分泌動態の検討を行った。また今回の実験では、ラット胃前庭部粘膜組織培養のもとにガストリン及びガストリンーGの生合成の検討を行った。その結果、^<35>SーmethionineのガトリスーGへのincorporationは、chase in cubation30分後にすでに認められ、1時間後に最大になった。ガストリンへの^<35>Sーmethionineのincorporationはchase incubation30分後の時点では認められず、1時間後から認められるようになり、3時間後に最大になった。すなわち^<35>SーmethionineのincorporationがまずガストリンーGに生じ、その後ガストリンへと移ることが認められた。これらの結果よりガストリンのC末端のpost-translational processingがトリプシン様蛋白分解酵素により塩基性ジペプチド部位で切断され、その後PAMによりアミド化をうけガストリンが生成されることが考えられた。
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