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著者はLGP107をcodeする1854bpのcDNAを持つcloneを得ることが出来た。このcDNAから成熟型のLGP107の一次構造を推定することが出来た。それによると成熟型のLGP107は386個のアミノ酸からなる分子量42Kのタンパク質から成ることが明かとなった。しかし、このcloneは、signal peptideをcodeする領域を欠損していた。Hydropathy plotの結果から、C末付近(351-374残基)に疎水性の高い部分が存在しており、この部分でリソゾーム膜にanchorされていると考えられる。また無傷のトライトゾームにneuraminidaseを作用させてもLGP107の分子量の低下は見られなかったが、低張処理したトライトゾーム膜にneuraminidaseを作用させると分子量の低下が見られることから、LGP107の糖鎖はリソゾームの内腔に存在していると考えられる。今回の実験より推定される一次構造と合わせて考慮すると膜にanchorしていると判断した部分よりN末端側に全ての血清型糖鎖結合可能部位が存在しているのでN末端側がリソゾーム内腔に存在し、膜にanchorされている部分を除いたC末端側の12個のアミノ酸だけでcytoplasmic domainを形成していることが明らかとなった。
Northern blottingの結果から検討した臓器(脳、肺、心、肝、膵、脾、腎)全てにLGP107は発現しておりかつ一種類のmRNAが存在する事が明らかになった。
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