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F-タンパク質の一つであるFbh1はSCFユビキチンリガーゼE3の構成要素としてのF-Boxモチーフと同時に、DNAヘリケースドメインとその酵素活性を有することに新奇な特徴があり、その基質認識の機構は従来のSCFリガーゼとは異なり、基質が何であるかとともに非常に興味深い.分裂酵母fbh1の変異の表現型からはDNA損傷に対する組換え修復に関わると思われた.実際に上の二つの酵素活性が試験管内で確認でき、それに依存してRda51タンパク質のフィラメントからの離脱を促進した.
Fbh1を含むSCFリガーゼのユビキチン化基質はDNA相同組換えを制御するタンパク質ではないかと仮定し、分裂酵母でいくつかの候補タンパク質を精製し、直接in vitroのユビキチン化で検索したところ、Rhp51(Rad51ホモログ)がモノユビキチン化され、その補助因子であるRhp52(RAD22ホモログ)がポリユビキチン化された.後者が主なる標的タンパク質と思われるが、両者の結合に依存してRhp51も修飾されることが判明した.組換えのco-factorであるSfr1-swi5存在下ではこのユビキチン化は阻害された.これらのことは、組み換え中間体のRad51フィラメントが未成熟の場合にユビキチン化の標的となるが、co-factorのもと成熟したフィラメントはもはや対象ではないことを示唆している.このことから、不必要な組換え中間体を排除するためにFbh1を含むリガーゼがユビキチン化とヘリカーゼ活性の両方を使いながら作用していると考えられ、ある種の相同組換えの品質管理機構を提起した.
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