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ATPアーゼはATPの加水分解から得られるエネルギーを利用し，さまざまな分子機能を実現する蛋白質の総称で，生体発動分子の好例である．ATPアーゼがどのように機能を実現しているのか，そのメカニズムを理解するためには，ATPアーゼの構造変化を明らかにする必要がある．ATPアーゼの構造変化，どの部位がどう動いているか，を明らかにすることで，機能するときにATPアーゼで何が起こっているのかを理解できる．生体内ではたらくさまざまなATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，ATPアーゼに特徴的な構造変化を明らかにする．また，ATPアーゼの機能に応じて，メカニズムがどう違うのか，構造変化と機能の相関関係を調査する．
昨年度は，各ATPアーゼでの構造変化の有無をまずは調べた．今年度は，複数の蛋白質からなる蛋白質複合体を形成することでATPアーゼとして機能するものに着目し，その構造変化が複合体に特有のものかどうかを調べる．まずは，昨年度に収集したデータから，複合体として機能するATPアーゼを抽出した．また，比較的近縁種由来のATPアーゼは冗長な結果を生みやすいことを踏まえ，１つのグループにまとめた．その結果，構造変化の解析が可能な複合体ATPアーゼを約１００グループほど特定することができた．このデータを調べたところ，全体の6割のグループでは複合体特有の構造変化が起こっていることが分かった．ATPアーゼに限らずホモ2量体（最も単純な蛋白質複合体）の構造変化を調べたところ，複合体特有の構造変化を示すものは全体の2割程度であった．つまり，ATPアーゼでは，複合体であることを利用した構造変化，すなわち，複合体を構成する蛋白質が連動した運動，を起こすものが多いことが分かる．このことは，ATPアーゼ複合体が，単に蛋白質が寄り集まっているのではなく，その運動も連動するように構成されていることを示唆する．
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