ユビキチン化関連酵素の中でも実際にタンパク質にユビキチンを付加する役割を担っているE3のドメイン部分の高速AFM観察を行い、構造生物学的手法により予想されていた大きな構造変化をリアルタイムで検証することに成功した。これはE3のドメイン部分の構造変化をリアルタイムで観察した最初の事例である。さらに、ユビキチン化に必須な各種酵素の構造変化と集合・解離のダイナミクス、及び、それに伴う基質タンパク質のポリユビキチン鎖の伸長反応の高速AFM観察に取り組んだ。この過程で、複数のタンパク質のうち特定のタンパク質のみを選択的に基板上に固定化する必要が生じたため、アビジンとビオチンの強い結合親和性を利用した基盤修飾方法を確立した。
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