公募研究
新学術領域研究(研究領域提案型)
植物は、細胞膜上に存在する受容体を介して、病原菌を構成する成分を、病原菌に特有な分子パターン(PAMP)として認識し、迅速な抵抗性反応を誘導する。このような免疫応答において、MAPKカスケードが活性化されることが知られているが、その分子機構は明らかになっていない。これまでの研究により、イネのキチン受容体OsCERK1が、OsRLCK185をリン酸化することで、細胞内に情報を伝達していることが明らかになった。さらに、OsRLCK185の発現抑制体では、キチンに応答したMAPKの活性化が抑制されることから、OsRLCK185が、直接、MAPKカスケードを活性化している可能性が示唆されたため、OsRLCK185に相互作用するMAPKKKを探索し、OsMAPKKKaとOsMAPKKKbを単離した。、OsMAPKKKaとOsMAPKKKbの発現抑制体では、キチンに応答したOsMPK3/OsMPK6の活性化が抑制されていることが明らかになった。また、OsMAPKKKaとOsMAPKKKbのシロイヌナズナホモログとして、AtMAPKKKaを単離した。AtMAPKKKaの機能欠損変異体を単離し、キチンに応答したMAPKの活性化を解析したところ、AtMPK3/AtMPK6の活性化が抑制されていることがわかった。AtMPK3/AtMPK6の上流のMAPKKとして、AtMKK4とAtMKK5が知られているため、AtMAPKKKaとの相互作用を解析したところ、AtMAPKKKaのキナーゼドメインがAtMKK4には結合するが、AtMKK5には相互作用しないことがわかった。このことから、CERK1の下流に、AtMAPKKKa - AtMKK4 - AtMPK3 / AtMPK6の信号伝達系が存在することが示唆された。
1: 当初の計画以上に進展している
キチン認識に伴いMAPキナーゼカスケードが活性化されることが知られているが、その分子機構は不明であった。キチン受容体からの情報を細胞内に伝達するOsRLCK185の相互作用因子として、OsMAPKKKaとOsMAPKKKbを単離し、さらに、それらのシロイヌナズナホモログとして、AtMAPKKKaを同定した。これまで、シロイヌナズナの主要なMAPKであるAtMPK3 / AtMPK6がどのように活性化されているかは不明であったが、AtMAPKKKaがそれらのMAPKのMAPKKKとして機能していることを明らかにすることに成功した。
AtMAPKKKaとAtMKK4の相互作用を分子生物学的手法を用いて詳細に解析し、AtMAPKKKaによるAtMKK4の活性化機構を明らかにする。また、AtMAPKKKaの機能欠損変異体を用いて、様々なPAMPsに応答した免疫応答を調べ、植物免疫におけるAtMAPKKKaの機能を明らかにする。
すべて 2014 2013 その他
すべて 雑誌論文 (3件) (うち査読あり 3件) 学会発表 (7件) (うち招待講演 1件) 備考 (1件)
Plant Signal Behav
巻: 8 ページ: e25662
10.4161/psb.25662
Cell Host Microbe
巻: 13 ページ: 465-476
10.1016/j.chom.2013.03.007
ライフサイエンス領域融合レビュー
巻: 2 ページ: e008
10.7875/leading.author.2.e008
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