2005 Fiscal Year Annual Research Report
植物の感染防御応答におけるMAPキナーゼ情報伝達系の機能解析
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03J01960
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| Research Institution | National Institute of Agrobiological Sciences |
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Principal Investigator |
加藤 新平 独立行政法人農業生物資源研究所, 生理機能研究グループ, 特別研究員(PD)
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| Keywords | 耐病性 / 情報伝達 / リン酸化 / MAPキナーゼ / カルシウム / カルモジュリン |
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| Research Abstract |
カルモジュリン(CaM)は真核生物に普遍的なCa^<2+>結合タンパク質であり、Ca^<2+>依存的・非依存的に標的タンパク質に結合しその活性を調節する。我々は新規なCaM結合タンパク質としてMitogen-activated protein kinase (MAPK)脱リン酸化酵素(NtMKP1)を同定した。MAPKはMAPKカスケードと呼ばれる情報伝達経路を構成し、細胞外の刺激を細胞内の応答へと伝達する真核生物に普遍的かつ重要な情報伝達因子である。NtMKP1はタバコのストレス応答性MAPKであるSIPKを脱リン酸化し不活性化した。また、NtMKP1を過剰発現させた形質転換タバコにおいて傷害によるSIPKの活性化が顕著に抑制された。発現タンパク質を用いた解析より、NtMKP1の脱リン酸化活性はSIPKとの結合により顕著に活性化され、CaMとの結合によっては活性化されないことが明らかになった。アミノ酸置換クローンを用いた解析より、NtMKP1とSIPKの結合にはNtMKP1の41番目のリジンと43番目のアルギニンおよびSIPKの350番目のアスパラギン酸が重要な役割を果たすことが明らかになった。N.benthamianaにおける一過的発現系を用いたin vivoでの解析からも、NtMKP1がSIPKと結合し不活性化するのにNtMKP1の41番目のリジンと43番目のアルギニンが重要でありCaMの結合は必須ではないことが明らかになった。
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[Journal Article] Catalytic activation of the plant MAPK phosphatase NtMKP1 by its physiological substrate salicylic acid-induced protein kinase but not by calmodulins.2005
Author(s)
Katou, S., Karita, E., Yamakawa, H., Seo, S., Mitsuhara, I., Kuchitsu, K., Ohashi, Y.
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Journal Title
Journal of Biological Chemistry 280
Pages: 39569-39581
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[Journal Article] A mitogen-activated protein kinase NtMPK4 activated by SIPKK is required for jasmonic acid signaling and involved in ozone tolerance via stomatal movement in tobacco.2005
Author(s)
Gomi, K., Ogawa, D., Katou, S., Kamada, H., Nakajima, N., Saji, H., Soyano, T., sasabe, M., Machida, Y., Mitsuhara, I., Ohashi, Y., Seo, S.
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Journal Title
Plant ＆ Cell Physiology 46
Pages: 1902-1914
