集光性色素アンテナタンパクLHCII複合体の構造と機能

2005 Fiscal Year Annual Research Report

• Project/Area Number: 04F04178
• Research Institution: Okayama University
• Host Researcher: 沈 建仁 岡山大学, 大学院・自然科学研究科, 教授
• Foreign Research Fellow: LENG Jing 岡山大学, 大学院・自然科学研究科, 外国人特別研究員
• Keywords: 光合成 / 光化学系II / 酸素発生 / 脂質 / 膜タンパク質 / タンパク質複合体 / 立体構造

Research Abstract

集光性アンテナタンパク質(LHCII)の結晶構造は2004年Liuらによって報告されたが(Liu et al.Nature,2004,428,287-292)、光化学系II(PSII)の構造が充分高い分解能で解明されていないため、LHCIIからPSIIへのエネルギー伝達機構の詳細はまだ分かっていない。本研究では、PSIIの構造と機能を完全に解明するため、PSII複合体に含まれる脂質分子に着目し、その役割を分析した。昨年度において好熱性ラン色細菌Thermosynechococcus vulcanusより高度に精製したPSIIコア複合体をリパーゼとホスホリパーゼで処理した結果、ホスホリパーゼがリパーゼよりPSIIの酸素発生活性を大きく低下させたことを見出した。本年度においては、それぞれの処理によるPSIIの活性阻害の部位を、DPC存在下におけるDCIPの光還元活性、酸素発生に対するDCMUの阻害率、及びPSII由来蛍光収率の測定から、ホスホリパーゼ処理はPSIIのQ_B結合部位を破壊することにより、Q_AからQ_Bへの電子伝達を阻害し、酸素発生を低下させたという結論を得た。一方、リパーゼ処理による活性の低下は小さく、その影響はPSIIの特定の電子伝達部位によるものではなく、おそらくPSIIの構造変化によるものであろうと推測された。さらにPSIIに含まれる脂質の量を分析した結果、ホスホリパーゼ処理はリン脂質を特異的に分解したが、リパーゼ処理はMGDGのみを特異的に分解した。これらの結果から、リン脂質はPSIIのQ_B結合部位の構造維持に重要な役割を持っているが、MGDGはPSIIの全体構造の保持に何らかの役割を持っているという結論に至った。