1996 Fiscal Year Annual Research Report
Project/Area Number |
06276103
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Research Institution | Yokohama City University |
Principal Investigator |
西村 善文 横浜市立大学大学, 大学院・総合理学研究科, 教授 (70107390)
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Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
白川 昌宏 奈良先端大学院大学, バイオサイエンス科, 助教授 (00202119)
片平 正人 横浜国立大学, 工学部, 助教授 (70211844)
森川 耿右 (株)生物分子工学研究所, 第1研究部, 部長 (80012665)
相本 三郎 大阪大学, 蛋白質研究所, 教授 (80029967)
稲垣 冬彦 (財)東京都臨床医学総合研究所, 生理活性物質研究部, 部長 (70011757)
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Keywords | 蛋白質 / 高次構造 / 構造生物学 / NMR / X線結晶 / 転写因子 / シグナル伝達 / 分子認識 |
Research Abstract |
本重点領域研究の目標は、細胞内の種々の生物機能をタンパク質の静的及び動的な立体構造という基盤で明らかにすることである。総括班では本重点領域研究がスムーズに遂行できるように次のことを行った。 (1)共同研究の推進:本重点研究で、転写因子やシグナル伝達に関与する蛋白質の機能解析を行う生化学や分子生物学の研究者と、構造解析を主とする研究者の間の密接な共同研究を推進するために、お互いの研究を知る機会を得る合同班会議を開催し、お互いの研究対象や研究手法を取りまとめ班会議の場で配付しさらにニュースに掲載し、共同研究の実体を班員全員がわかるようにして有効的に共同研究が行えるようにした。 (2)啓蒙活動:適宜ニュースを発行し、お互いの研究活動を迅速に知らせた。また平成8年8月31日には班員と海外からの研究者による公開シンポジウム「タンパク質の構造と分子認識」を開催し本重点領域研究の意義を広く知らせた。さらに本重点研究と密接に関連した7月27日の第1回構造生物学シンポジウム、8月29日の生化学・分子生物学合同年会でのシンポジウム「The Frontiers of Structural Biology」、11月5日-7日の都臨床研シンポジウム「Frontiers of Structural Biology」、11月9日の生物物理学会でのシンポジウム「タンパク質による分子認識の構造生物学」を後援し本重点研究の分野での班員の成果や海外からの講演者の成果などを広く公開した。 (3)重点的経費の配分:蛋白質の構造解析に為のNMR用付属装置を新たに横浜国大に設置した。
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Research Products
(6 results)
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[Publications] Ogata, K.: "The cavity in the hydrophobic core of Myb DNA-binding domain is reserved for DNA recognition and trans-activation." Nature Structural Biology. 3. 178-187 (1996)
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[Publications] Kamada, K: "Structure of a replication-terminator protein complexed with DNA" Nature. 383. 598-603 (1996)
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[Publications] Kondo, H.: "Escherichia coli positive regulator OmpR has a large loop structure at the putative RNA polymerase interaction site." Nature Structural Biology. 3. 28-31 (1997)
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[Publications] Akimoto, K.: "EGF and PDGF receptors activate atypical PKCλ through phosphatidylinositol 3-kinase." EMBO J.15. 788-789 (1996)
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[Publications] Kumasaka, T.: "Crystal structure of H2-proteinase from the venom of trimeresurus flavoviridis." J.Biochem.119. 49-57 (1996)
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[Publications] Atkin, I.T.: "Mapping the lipid-exposed surfaces of membrane proteins." Nature Structural Biology. 3. 240-243 (1996)