1999 Fiscal Year Annual Research Report
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09670002
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| Research Institution | Chiba University |
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Principal Investigator |
嶋田 裕 千葉大学, 医学部, 教授 (70009116)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
小宮山 政敏 千葉大学, 医学部, 助手 (70175339)
豊田 直二 千葉大学, 医学部, 講師 (00188822)
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| Keywords | 筋原線維 / アクチン / α-アクチニン / 心筋 / 線維芽細胞 / ストレスファイバー |
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| Research Abstract |
筋原線維の形成機構を解析するため、その構成蛋白質であるアクチンおよびα-アクチニンのダイナミクスを調べた。蛍光標識したアクチンおよびα-アクチニンを培養心筋細胞および線維芽細胞に微量注入し、両蛋白質の細胞内における分布を比較した。また標識を取り込んだ細胞内構造をレーザー光でフォトブリーチしたのち、蛍光の回復(FR)を調べた。心筋細胞においては、アクチンは筋原線維の横紋のない部分とある部分に線状に取り込まれた。α-アクチニンは前者の部分では線状あるいは点線状に、後者の部分ではアクチンの縞の中央部分に見えた。構造に取り込まれた標識をレーザー光でフォトブリーチして、そのFRを調べると、アクチンのFRは筋原線維の横紋のない部分では早く、横紋のある部分では遅かったが、α-アクチニンはすべての部分で安定していた。繊維芽細胞では、注入したアクチンは線状に、α-アクチニンは線状あるいは点線状に配列していた。この細胞では両蛋白質のFRは高いことが見いだされた。以上の結果より、筋原線維の形成過程において、アクチンとα-アクチニンの安定性(FR)の相違は、I-Z-I構造の形成に何らかの役割を演じていることが予想された.すなわち、Z帯は既存の安定したα-アクチニンの点の集合により、またI帯は既存のアクチンフィラメントが置きかわることにより形成されることが考えられた。線維芽細胞においては、ストレスファイバーはその成分を常に交換しており、このことは線維芽細胞の動的機能の維持のために必要であることが考えられた。
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Research Products
(5 results)
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[Publications] Naoji Toyota: "Thin filaments binding domains of cardiac and fast skeletal muscle troponin I isoforms as studied by epitope tagging."J. Muscle Res. Cell Motil.. 8. 755-760 (1999)
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[Publications] Tin Moe Nwe: "Relation of nebulin and connectin (titin) to dynamics of actin in nascent myofibrils of cultured skeletal muscle cells"Exp. Cell Res.. 252. 33-42 (1999)
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[Publications] Y. Soeno: "BDM(2,3-butanedione monoximide), an inhibitor for myosin-actin interaction, supress myofibrillogenesis in skeletal muscle cells in culture"Cell Tissue Res.. 295. 307-331 (1999)
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[Publications] Masatoshi Komiyama: "Among members of myosin alkali light chain isoform family, fast skeletal isoforms exahibit the highest incorporation level into myofibrils and stress fibers"Cell Struct. Funct.. 25・2(in press). (2000)
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[Publications] Yutaka Shimada: "Myofibrillogenesis"Birkhauser, Boston (印刷中).
