2009 Fiscal Year Annual Research Report
植物-微生物間相互作用に関わるタンパク質分子の構造と機能
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09J06992
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Research Institution | Kagoshima University |
Principal Investigator |
翁長 彰子 Kagoshima University, 連合農学研究科, 特別研究員(DC2)
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Keywords | キチナーゼ / LysMドメイン / キチン結合 / 抗真菌活性 |
Research Abstract |
LysMドメインを持つ植物キチナーゼは,植物-微生物間相互作用において重要な役割を果たしているキチナーゼとLysMドメインの両方を同一分子内に持つ大変ユニークなタンパク質である。Pteris ryukyuensis Chitinase-A(PrChi-A)は2つのLysMドメインが糖質加水分解酵素family 18(GH-18)に連結された構造を持つ。これまでに変異体解析によってPrChi-AのLysMドメインはそのキチンへの結合力を通して,キチン分解活性および抗真菌活性に寄与していることを明らかにしている。我々の研究以外にGH-18キチナーゼが抗真菌活性を示すという明確な報告は無く,LysMドメインの付加によってキチナーゼの機能が変化したものと考えられる。このことは,新規抗真菌剤の開発やキチナーゼの分子進化という視点から大変興味深い。 そこで,本年度は,各種植物GH-18キチナーゼとLysMドメイン融合タンパク質を作成し,そのキチン分解活性および利結合活性,抗真菌活性が改変されるかを調べた。各種植物GH-18キチナーゼへのLysMドメインの付加は可溶性基質に対する分解活性には効果を与えなかったが,不溶性基質に対する分解活性およびキチン結合活性を著しく上昇させた。また,触媒ドメイン単独では抗真菌活性を示さない各種植物GH-18キチナーゼにLysMドメインを連結した融合タンパク質は明瞭な抗真菌活性を示した。PrChi-AのLysMドメインは,触媒ドメインの真菌細胞壁キチンへの結合および分解活性を上昇させ,抗真菌活性の発揮に大きく寄与することが明らかになった。 本研究の応用は,新規抗真菌剤および病原抵抗性作物の開発に大きく寄与するものと思われる。また,植物キチナーゼの分子進化による機能獲得を考える上で有用な知見が得られた。
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Research Products
(4 results)
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[Journal Article] Transglycosylation reaction catalyzed by a class V chitinase from cycad, Cycas revoluta : A study involving site-directed mutagenesis, HPLC, and real-time ESI-MS2009
Author(s)
Taira T, Fujiwara M, Dennhart N, Hayashi H, Onaga S, Ohnuma T, Letzel T, Sakuda S, Fukamizo T.
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Journal Title
Biochim Biophys Acta 1804(4)
Pages: 668-675
Peer Reviewed
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