2000 Fiscal Year Annual Research Report
新しい分子基盤に基づく葉状仮足形成の調節機構について
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12470002
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| Research Institution | 福井医科大学 |
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Principal Investigator |
佐藤 真 福井医科大学, 医学部, 教授 (10222019)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
八木 秀司 福井医科大学, 医学部, 助手 (10303372)
永野 隆 福井医科大学, 医学部, 助手 (70272854)
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| Keywords | アクチン / 細胞移動 / 細胞骨格 / フィラミン / アクチン結合蛋白 / 葉状仮足 / 繊維状アクチン / lamellipodia |
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| Research Abstract |
細胞の繊維状アクチンの動態制御に関わる新規分子をラットにて同定し、FILIP(Filamin 1-interacting protein)と名付けた。当初一種類と思われたFILIPには分子量の異なる二つの分子種が存在した(アミノ酸の長さが短いものをS-FILIP、長いものをL-FILIPとした)。L-FILIPはS-FILIPと全く同一のアミノ酸配列に加え、N端側に247アミノ酸が加わった構造をもつものであった。FILIP分子は細胞質において働き、両分子種に共通のC端側にてアクチン結合蛋白の一つであるフィラミン1と結合した。S-FILIPを発現させたCOS細胞では、S-FILIPが繊維状アクチンと共存している様子が観察された。同時にFILIPを発現させたCOS細胞では(特にL-FILIPにおいて顕著であったが)繊維状アクチンの低形成が観察され、葉状仮足(lamellipodium)の形成率の低下、更には細胞移動度の低下が観察された。細胞移動度の低下は、フィラミン1欠損細胞においても観察されており、FILIPの存在によりフィラミン1の分解が起きている可能性が考えられた。そこで実際にCOS細胞にFILIPとフィラミン1を共発現させたところ、共存によりフィラミン1の分解が起こることが確認された。また、この作用はL-FILIPにおいて顕著であった。即ち、FILIPはフィラミン1の分解を促し、繊維状アクチンの再構成を促し、その結果葉状仮足の形成と細胞移動の変化をもたらしている可能性が明らかとなった。現在、この現象の詳細をさらに検討している。
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Research Products
(5 results)
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[Publications] Hisashi Ijichi: "Molecular cloning and characterization of a human homologue of TBPIP, a BRCA1 locus-related gene."Gene. 248. 99-107 (2000)
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[Publications] Keng W.Vincent: "Homeobox gene Hex is essential for onset of mouse embryonic liver development."Biochem.Biophys.Res.Commun.. 1276. 1155-1161 (2000)
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[Publications] Takashi Nagano: "A2 Pancortins (Pancortin-3 and -4) are the dominant Pancortins during neocortical development."J.Neurochem.. 75. 1-8 (2000)
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[Publications] Nobuhiro Suzumori: "Decreased expressing of secretory leukocyte protease inhibitor in ovarian endometriomas with GnRH agonist therapy."Obstet.Gynecol.. (in press).
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[Publications] M.Tanaka: "Role of Rab3 GDP/GTP exchange protein in synaptic vesicle trafficking at the mouse meuromuscular junction."Mol.Biol.Cell. (in press).
