2004 Fiscal Year Annual Research Report
タンパク質工学によるセリシン誘導体の創製、および構造と機能相関性の解明
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14656042
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| Research Institution | Fukui Prefectural University |
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Principal Investigator |
中森 茂 福井県立大学, 生物資源学部, 教授 (00254243)
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| Co-Investigator(Kenkyū-buntansha) |
高木 博史 福井県立大学, 生物資源学部, 教授 (50275088)
高橋 正和 福井県立大学, 生物資源学部, 助手 (80315837)
辻本 和久 セーレン株式会社, 開発研究第2部, 研究員
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| Keywords | セリシンタンパク質 / タンパク質工学 / 組換えセリシン / 昆虫細胞Sf9 / 細胞死抑制 / アポトーシス / 生理活性ペプチド |
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| Research Abstract |
絹タンパク質、セリシンにはSer、Thrなどの親水性アミノ酸残基に富む38残基の特徴的なアミノ酸配列が含まれている。本研究ではこれまでにセリシンの加水分解物や、上記38残基が2回連続したペプチドが昆虫細胞Sf9の血清中での細胞死に対して抑制活性があることを示してきたが、本年度の研究で以下のような新しい発見があった。
1)38残基ペプチドの細胞死抑制効果の活性中心が10残基のペプチドSP3にあることを示した。この配列はSGGSSTYGYSである。
2)SP3のC末端-YGYSをWGWSに変えても活性に差はないが、-AGASに変えると活性がなくなった。この事実からTyr, Trpなどの芳香族アミノ酸が活性に重要な役割を果たしていることが示された。
3)NおよびC末端のSを削除したペプチドでは活性が大幅に低下した。このことからSerも重要な役割を持つことが示された。
4)昆虫細胞Sf9の16時間培養後のDNAの電気泳動の解析によって明瞭なヌクレオソーム単位毎の特異的な切断が観察され、この細胞の死がアポトーシスによること、セリシンの加水分解物の添加がアポトーシスを抑制することが示された。
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Research Products
(5 results)
